Função das Imunoglobulinas

Anticorpo de Membrana como receptor de linfócito B Linfócitos B maduros (mas inativos) expressam IgD e IgM na superfície. O encontro do antígeno com esses receptores constitui as fases de reconhecimento e ativação (expansão clonal e diferenciação) da resposta imune.

Neutralização do antígeno Toxinas bacterianas, drogas, agentes virais e outros parasitas, iniciam a lesão celular pela ligação a receptores específicos da superfície celular. Os anticorpos podem impedir esta interação, neutralizando o processo tóxico ou infeccioso.

Ativação do complemento por IgG ou IgM O sistema complemento consiste numa família de proteínas plasmáticas que podem ser ativadas por duas vias principais. A ativação pela via clássica é inicia pela ligação do componente C1q do complemento com um imunocomplexo (Ag+Ac). O ponto crucial da cascata de eventos que ocorre após a ativação do complemento é a clivagem de c3 em c3a e c3b. O c3a tem várias funções, como por exemplo, ativar a degranulação de mastócitos e realizar quimiotaxia. O c3b (além de  opsonizar fagócitos) liga-se a outros fragmentos e entra na via da c5 convertase que vai então, clivar o c5 em c5a e c5b, o qual vai juntar-se a outros componentes formando o MAC (complexo de ataque à membrana c5b9), um poro que vai levar a lise da célula-alvo (bactéria), através da interação com sua membrana. Esse processo ocorre em questão de segundos.

Opsonização Os anticorpos envolvem a bactéria ou vírus em questão, e se ligam a receptores na superfície dos macrófagos. Isso melhora a eficiência da fagocitose.

Citotoxidade mediada por células dependente de anticorpo As células NK, em determinadas ocasiões, matam o microorganismo se ele estiver revestido por anticorpos. Também os eosinófilos têm receptores para a região Fc da IgE, que reveste helmintos (muito grandes para serem fagocitados). É um processo chamado de citotoxidade mediada por células dependente de anticorpo.

 Fig. Opsonização

Estrutura Molecular dos Anticorpos

Anticorpos são proteínas séricas de frações gamoglobulina.

Os anticorpos são proteínas de elevada massa molecular encontrados em abundância no soro de animais vertebrados. A molécula de imunoglobulina é de natureza tetramérica e pode ser caracteristicamente separada em cadeias estão unidas por pontes dissulfeto. Duas são menores e ditas cadeias leves (L). As outras duas são maiores e denominadas cadeias pesadas (H). Cada cadeia leve possui um domínio variável e um constante. As cadeias pesadas, possuem um domínio variável e três ou quatro domínios constantes. Cada domínio se constitui numa alça de cadeia polipeptídica, com cerca de 110 aminoácidos.Essas moléculas são responsáveis pelo reconhecimento de determinantes antigênicos das substâncias/invasores exógenos e também pela ativação de sistemas efetores celulares, que, em última instância, os eliminam Os fragmentos são denomindados de, fragmento que se liga ao antígeno (Fab) e fragmento cristalizável (Fc). Os dois Fab ligados entre si, constituem o F(ab')2.

Figura 1.- Representação esquemática da molécula de anticorpo e seus principais fragmentos. Os fragmentos Fab e o Fc derivados da molécula inteira de imunoglobulina podem ser obtidos por clivagem proteolítica. Os fragmentos recombinantes scFv e o FvFc apresentam um peptídeo conector flexível (linha vermelha) unido o carboxi-terminal da cadeia variável pesada com o amino-terminal da cadeia variável leve e são obtidos por manipulação genética dos genes de imunoglobulinas. Ressalta-se o caráter dimérico do fragmento FvFc, apresentando dois sítios de reconhecimento antigênico, como na molécula inteira.