Estrutura Molecular dos Anticorpos

Anticorpos são proteínas séricas de frações gamoglobulina.

Os anticorpos são proteínas de elevada massa molecular encontrados em abundância no soro de animais vertebrados. A molécula de imunoglobulina é de natureza tetramérica e pode ser caracteristicamente separada em cadeias estão unidas por pontes dissulfeto. Duas são menores e ditas cadeias leves (L). As outras duas são maiores e denominadas cadeias pesadas (H). Cada cadeia leve possui um domínio variável e um constante. As cadeias pesadas, possuem um domínio variável e três ou quatro domínios constantes. Cada domínio se constitui numa alça de cadeia polipeptídica, com cerca de 110 aminoácidos.Essas moléculas são responsáveis pelo reconhecimento de determinantes antigênicos das substâncias/invasores exógenos e também pela ativação de sistemas efetores celulares, que, em última instância, os eliminam Os fragmentos são denomindados de, fragmento que se liga ao antígeno (Fab) e fragmento cristalizável (Fc). Os dois Fab ligados entre si, constituem o F(ab')2.

Figura 1.- Representação esquemática da molécula de anticorpo e seus principais fragmentos. Os fragmentos Fab e o Fc derivados da molécula inteira de imunoglobulina podem ser obtidos por clivagem proteolítica. Os fragmentos recombinantes scFv e o FvFc apresentam um peptídeo conector flexível (linha vermelha) unido o carboxi-terminal da cadeia variável pesada com o amino-terminal da cadeia variável leve e são obtidos por manipulação genética dos genes de imunoglobulinas. Ressalta-se o caráter dimérico do fragmento FvFc, apresentando dois sítios de reconhecimento antigênico, como na molécula inteira.